Исследование прионного белка открывает новые горизонты в лечении нейродегенеративных заболеваний
Ученые из НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского и факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ обнаружили, что отдельные фрагменты прионного белка могут как предотвращать, так и ускорять образование токсичных агрегатов, связанных с нейродегенеративными заболеваниями. Эта работа открывает новые перспективы для разработки методов лечения прионных болезней и синуклеинопатий, таких как болезнь Паркинсона.
Нейродегенеративные заболевания, среди которых болезнь Альцгеймера и прионные инфекции, часто возникают из-за накопления неправильно свернутых белков, образующих токсичные амилоидные агрегаты. Важный интерес представляет взаимодействие между различными классами белков, такими как прионный белок и альфа-синуклеин, который играет ключевую роль в развитии болезни Паркинсона. Однако существующие данные о таких взаимодействиях остаются противоречивыми.
Исследователи изучили N- и C-концевые фрагменты прионного белка, чтобы понять их влияние на амилоидное преобразование. Как отмечает ведущий автор исследования София Кудрявцева, в нервной ткани образуются фрагменты прионного белка, и важно выяснить их роль в агрегации.
Выяснилось, что C-концевой фрагмент, хотя и ближе к патологической форме, имеет низкую способность к образованию амилоидных фибрилл, тогда как N-концевой фрагмент подавляет агрегацию полноразмерного белка. Более того, полноразмерный PrP и его фрагменты ускоряют агрегацию альфа-синуклеина, но не формируют длинные фибриллы, создавая разнородные агрегаты.
Эти результаты имеют значительное значение для изучения взаимодействий между различными нейродегенеративными заболеваниями и могут привести к новым методам диагностики. Профессор Владимир Муронец подчеркивает двойственную роль фрагментов прионного белка, что важно учитывать при разработке терапий и диагностики нейродегенеративных заболеваний.